1. Алексеев А.А., Куценогий П.К., Мирошников П.Н. и др. Выделение и свойства фибринолитической сериновой протеиназы, секретируемой штаммом Bacillus subtilis B2805 // Докл. РАН. 2014. 455. (5). 595–598.
2. Ауслендер В.Л., Брязгин А.А., Воронин Л.А. и др. Ускорители электронов серии ИЛУ и их применение в промышленности и медицине // XI Международное совещание по применению ускорителей заряженных частиц в промышленности и медицине: сб. докл. СПб., 2005. 78–81.
3. Балабан Н.П., Шарипова М.Р. Практическое применение бациллярных протеаз // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. наук. 2011. 153. (2). 29–40.
4. Белоусова Н.Ю., Мазунин И.Ю., Кольчик О.В. и др. Опыт применения отечественного препарата тромбовазим в комбинированной терапии окклюзии ретинальных вен // Человек и лекарство: сб. матер. XVII Рос. конгр. М., 2010. 47.
5. Буевич Е.И., Котовщикова Е.Ф., Сюльжина Е.Н. и др. О состоянии эндотелия при остром инфаркте миокарда до и после приема Тромбовазима® // Тромбоз, гемостаз и реология. 2009. (3). 33–37.
6. Вышлов Е.В., Баталов Р.Е., Марков В.А. и др. Сравнительная эффективность ферментного препарата с тромболитическим действием при внутрипредсердном тромбозе и спонтанном эхоконтрастировании у больных с фибрилляцией предсердий // Рос. кардиол. журн. 2015. (9). 71–74.
7. Вышлов Е.В., Марков Е.В., Попов С.В. Первый опыт применения тромбовазима для лизиса внутрипредсердных тромбов у больных с фибрилляцией предсердий // Сиб. мед. журн. 2011. (1). 102–105.
8. Дыгай А.М., Артамонов А.В., Бекарев А.А. и др. Нанотехнологии в фармакологии. М., 2011. 136 с.
9. Киншт Д.Н., Верещагин Е.И., Мадонов П.Г. и др. Эффективность препарата Тромбовазим в лечении хронической венозной недостаточности // Человек и лекарство: сб. мат. XVI Рос. конгр. М., 2009. 127–128.
10. Лютова Л.В., Андреенко Г.В., Карабасова М.А. и др. Исследование тромболитических свойств тиолзависимой сериновой протеиназы (ТСП) из Thermoactinomyces vulgaris in vivo // Прикл. биохимия и микробиология. 1990. 26. (5). 623–628.
11. Мадонов П.Г. Фармакологические свойства и клинические эффекты белково-полимерных лекарственных средств, созданных электронно-лучевым синтезом: автореф. дис. … д-ра мед. наук. Томск, 2012.
12. Мадонов П.Г., Ершов К.И., Дубровин А.В. и др. Электронно-лучевая модификация препаратов белковой природы для улучшения их фармакологических свойств // Медицина и образование в Сибири. 2013. (4). http://www.ngmu.ru/cozo/mos/article/pdf.php?id=1115.
13. Мадонов П.Г., Киншт Д.Н., Ершов К.И. и др. Опыт клинического применения нового лекарственного препарата Тромбовазим в сосудистой хирургии // Ангиол. и сосуд. хирургия. 2015. 21. (1). 99–104.
14. Мадонов П.Г., Маринкин И.О., Кулешов В.М. и др. Эффективность применения препарата Тромбовазим при хронической венозной недостаточности на фоне применения гормональной заместительной терапии и гормональных оральных контрацептивов // Человек и лекарство: сб. мат. XVI Рос. конгр. М., 2010. 175.
15. Мадонов П.Г., Мишенина С.В., Киншт Д.Н. Химические и фармакологические свойства субтилизинов // Сиб. науч. мед. журн. 2016. 36. (3). 13–22.
16. Плотников М.Б., Дыгай А.М., Алиев О.И. и др. Антитромботический и тромболитический эффект нового отечественного протеолитического препарата Тромбовазим // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2009. 147. (4). 418–421.
17. Соловьев М.А. Плейотропные эффекты перорального фибринолитика в комплексной терапии пациентов с ишемической болезнью сердца: стенокардией напряжения, ФК I-II, НК 0-1: автореф. дис. ... канд. мед. наук. Томск, 2011.
18. Сощенко Д.Г., Фокин А.А. Оценка качества жизни больных с окклюзионным поражением сосудов системы нижней полой вены и опыт применения нового лекарственного препарата Тромбовазим // Тромбоз, гемостаз и реология. 2011. (2). 59–64.
19. Троицкий А.В. Разработка способа получения лекарственных препаратов на основе иммобилизированных протеаз Bac. subtilis: автореф. дис. … канд. мед. наук. Новосибирск, 1998.
20. Трофимов А.О., Кравец Л.Я. К вопросу о фибринолизе при внутричерепных кровоизлияниях // V Съезд нейрохирургов России: мат. съезда. Уфа, 2009. 464.
21. Baharifar H., Tavoosidana G., Karimi R. et al. Optimization of self-assembled chitosan/streptokinase nanoparticles and evaluation of their cytotoxicity and thrombolytic activity // J. Nanosci. Nanotechnol. 2015. 15. (12). 10127–10133.
22. Bi Q., Han B., Feng Y. et al. Antithrombotic effects of a newly purified fibrinolytic protease from Urechis unicinctus // Thromb. Res. 2013. 132. (2). e135–e144.
23. Cesarone M.R., Belcaro G., Nicolaides A.N. et al. Prevention of venous thrombosis in long-haul flights with Flite Tabs: the LONFLIT-FLITE randomized, controlled trial // Angiology. 2003. 54. (5). 531–539.
24. Choi D.B., Cha W.-S., Park N. et al. Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from fruiting bodies of Korean Cordyceps militaris // Bioresour. Technol. 2011. 102. (3). 3279–3285.
25. Efficacy and Safety of Natto Extract. Clinical trial NCT00447434. https://clinicaltrials.gov/ct2/show/NCT00447434?term=NCT00447434&rank=1.
26. Effect of natto diet on blood pressure // Basic and Clinical Aspects of Japanese Traditional Food Natto II. Japan Technology Transfer Association (JTTAS) / Eds.: M. Maruyama, H. Sumi. Tokyo, 1998. 1–3.
27. Fujita M., Hong K., Ito Y. et al. Thrombolytic effect of nattokinase on a chemically induced thrombosis model in rat // Biol. Pharm. Bull. 1995. 18. (10). 1387–1391.
28. Fujita M., Hong K., Ito Y. et al. Transport of nattokinase across the rat intestinal tract // Biol. Pharm. Bull. 1995. 18. (9). 1194–1196.
29. Hsia C.H., Shen M.C., Lin J.S. et al. Nattokinase decreases plasma levels of fibrinogen, factor VII, and factor VIII in human subjects // Nutr. Res. 2009. 29. (3). 145–220.
30. Hsu R.L., Lee K.T., Wang J.H. et al. Amyloid-degrading ability of nattokinase from Bacillus subtilis natto // J. Agric. Food Chem. 2009. 57. (2). 503–508.
31. Kim J.Y., Gum S.N., Paik J.K. et al. Effects of nattokinase on blood pressure: a randomized, controlled trial // Hypertens. Res. 2008. 31. (8). 1583–1588.
32. Kotb E. Activity assessment of microbial fibrinolytic enzymes // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2013. 97. (15). 6647–6665.4
33. Lampe B.J., English J.C. Toxicological assessment of nattokinase derived from Bacillus subtilis var. natto // Food Chem. Toxicol. 2016. 88. 87–99.
34. Lee A.J., Mowbray P.I., Lowe G.D. et al. Blood viscosity and elevated carotid intima-media thickness in men and women: The Edinburgh Artery Study // Circulation. 1998. 97. 1467–1473.
35. Mahajan P.M., Nayak S., Lele S.S. Fibrinolytic enzyme from newly isolated marine bacterium Bacillus subtilis ICTF-1: Media optimization, purification and characterization // J. Biosci. Bioeng. 2012. 113. (3). 307–314.
36. Majumdar S., Sarmah B., Gogoi D. et al. Characterization, mechanism of anticoagulant action, and assessment of therapeutic potential of a fibrinolytic serine protease (Brevithrombolase) purified from Brevibacillus brevis strain FF02B // Biochimie. 2014. 103. 50–60.
37. Mine Y., Wong A.H.K., Jiang B. Fibrinolytic enzymes in Asian traditional fermented foods // Food Res. Int. 2005. 38. (3). 243–250.
38. Mukherjee A.K., Rai S.K., Thakur R. et al. Bafibrinase: A non-toxic, non-hemorrhagic, direct-acting fibrinolytic serine protease from Bacillus sp. strain AS-S20-I exhibits in vivo anticoagulant activity and thrombolytic potency // Biochimie. 2012. 94. (6). 1300–1308.
39. Nattokinase Atherothrombotic Prevention Study (NAPS). Clinical trial NCT02080520. https://clinicaltrials.gov/ct2/show/NCT02080520?term=NCT02080520&rank=1.
40. Ogasawara K., Inoue K., Park S. et al. Effects of nattokinase on blood pressure: a randomized, controlled trial // Hypertens. Res. 2008. 31. (8). 1583–1588.
41. Peng Y., Yang X., Zhang Y. Microbial fibrinolytic enzymes: an overview of source, production, properties, and thrombolytic activity in vivo // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. 69. (2). 126–132.
42. Simkhada J.R., Cho S.S., Mander P. et al. Purification, biochemical properties and antithrombotic effect of a novel Streptomyces enzyme on carrageenan-induced mice tail thrombosis model // Thromb. Res. 2012. 129. (2). 176–182.
43. Spreer A., Rüchel R., Reichard U. Characterization of an extracellular subtilisin protease of Rhizopus microsporus and evidence for its expression during invasive rhinoorbital mycosis // Med. Mycol. 2006. 44. (8). 723–731.
44. Suzuki Y., Kondo K., Ichise H. et al. Dietary supplementation with fermented soybeans suppresses intimal thickening // Nutrition. 2003. 19. (3). 261–264.
45. Suzuki Y., Kondo K., Matsumoto Y. et al. Dietary supplementation of fermented soybean, natto, suppresses intimal thickening and modulates the lysis of mural thrombi after endothelial injury in rat femoral artery // Life Sci. 2003. 73. (10). 1289–1298.
46. Tai M.W., Sweet B.V. Nattokinase for prevention of thrombosis // Am. J. Health Syst. Pharm. 2006. 63. (12). 1121–1123.
47. Vaidya B., Nayak M.K., Dash D. et al. Development and characterization of highly selective target-sensitive liposomes for the delivery of streptokinase: in vitro/in vivo studies // Drug Deliv. 2016. 23. (3). 801–807.
48. Wang C., Ji B., Cao Y. et al. Evaluating thrombolytic efficacy and thrombus targetability of RGDS-liposomes encapsulating subtilisin FS33 in vivo // Xue Gong Cheng Xue Za Zhi. 2010. 27. (2). 332–336. [In Chinese].
49. Wang C.T., Ji B.P., Li B. et al. Purification and characterization of a fibrinolytic enzyme of Bacillus subtilis DC33, isolated from Chinese traditional Douchi // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2006. 33. (9). 750–758.
50. Wang S., Deng Z., Li Q. et al. A novel alkaline serine protease with fibrinolytic activity from the polychaete, Neanthes japonica // Comp. Biochem Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 2011. 159. (1). 18–25.
51. Yan F., Yan J., Sun W. et al. Thrombolytic effect of subtilisin QK on carrageenan induced thrombosis model in mice // J. Thromb. Thrombolysis. 2009. 28. (4). 444–448.
