Принадлежность авторов1ГБОУ ВПО Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России 634050, г. Томск, Московский тракт, 2
2ГБОУ ВПО Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России 634050, г. Томск, Московский тракт, 2
3ГБОУ ВПО Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России 634050, г. Томск, Московский тракт, 2
4Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России
5Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России
6Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России
7ГБОУ ВПО Сибирский государственный медицинский университет Минздрава России 634050, г. Томск, Московский тракт, 2
1. Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток (жизнь и смерть, созидание и разрушение). Физиологические и клинико-биохимические аспекты. СПб., 2006. 400 с.
2. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Алеид Р. и др. Современные представления об антиоксидантной роли глутатиона и глутатионзависимых ферментов // В????. ????. 2010. (3). 46?54.
3.естн. РАМН. 2010. (3). 46–54.
3. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Система глутатиона. I. Синтез, транспорт, глутатионтрансферазы, глутатионпероксидазы // Биомед. химия. 2009. 55. (3). 255–277.
4. Медицинские лабораторные технологии: руководство по клинической лабораторной диагностике: в 2 т. / Ред. А.И. Карпищенко. Т. 2. М., 2013. 792 с.
5. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З. и др. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск, 2008. 284 с.
6. Октябрьский О.Н., Смирнова Г.В. Редокс-регуляция клеточных функций // Биохимия. 2007. 72. (2). 158–174.
7. Arner E.S.J., Holmgren A. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase // Eur. J. Biochem. 2000. 267. (20). 6102–6109.
8. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. 7. (1, 2). 248–254.
9. Brigelius-Flohé R., Flohé L. Basic principles and emerging concepts in the redox control of transcription factors // Antioxid. Redox Signal. 2011. 15. (8). 2335–2381.
10. Brunelli L., Crow J.P., Beckman J.S. The comparative toxicity of nitric oxide and peroxynitrite to Escherichia coli // Arch. Biochem. Biophys. 1995. 316. (1). 327–333.
11. Burchill B.R., Oliver J.M., Pearson C.B. et al. Microtubule dynamics and glutathione metabolism in phagocytizing human polymorphonuclear leukocytes // J. Cell Biol. 1978. 76. (2). 439–447.
12. Lysell J., Vladic Y.S., Ciarlo N. et al. Immunohistochemical determination of thioredoxin and glutaredoxin distribution in the human cervix, and possible relation to cervical ripening // Gynecol. Endocrinol. 2003. 17. (4). 303–310.
13. Rahman I., Kode A., Biswas S.K. Assay for quantitative determination of glutathione and glutathione disulfide levels using enzymatic recycling method // Nat. Protoc. 2006. 1. (6). 3159–3165.
14. Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling // Cell Signal. 2012. 24. (5). 981–990.
15. Sedlak J., Lindsay R.H. Estimation of total, protein-bound, and nonprotein sulfhydryl groups in tissue with Ellman’s reagent // Anal. Biochem. 1968. 25. (1). 192–205.
16. Sengupta R., Holmgren A. Thioredoxin and glutaredoxin-mediated redox regulation of ribonucleotide reductase // World J. Biol. Chem. 2014. 5. (1). 68–74.
17. Worthington D.J., Rosemeyer M.A. Glutathione reductase from human erythrocytes. Catalytic properties and aggregation // Eur. J. Biochem. 1976. 67. (1). 231–238.
